1. 研究目的与意义（文献综述包含参考文献）
1.研究背景苏氨酸醛缩酶（Threonine aldolases，TAs）可以催化不同类型的醛与α-氨基酸发生醇醛缩合反应，生成具有2个手性中心的β-羟基-α-氨基酸，而后者为一类存在于氯霉素、氟苯尼考、甲砜霉素、肾上腺素、屈昔多巴、万古霉素、鞘脂菌素等许多 活性医药物成分中的核心片段。
因此，TAs在生物合成中具有重要的应用价值[3-4, 6]。
其中屈昔多巴 (L-threo-DOPS) 是一种新的抗帕金森氏病药物。
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2. 研究的基本内容、问题解决措施及方案
1.本课题拟研究的问题1.1对3-5条祖先L-苏氨酸醛缩酶进行分子克隆与表达1.2对3-5条祖先L-苏氨酸醛缩酶的蛋白质进行纯化1.3对1-2条祖先L-苏氨酸醛缩酶表征其酶学性质1.4测定1-2条祖先L-苏氨酸醛缩酶的底物谱2.本课题拟采用的研究手段2.1祖先L-苏氨酸醛缩酶的克隆与表达通过引物设计、PCR扩增、琼脂凝胶电泳、切胶回收，双酶切基因，基因回收进行LTA的克隆；通过构建连接载体、转化、阳性克隆鉴定、转化进行LTA表达。
2.2祖先L-苏氨酸醛缩酶的蛋白质纯化通过样品的处理（细胞破碎等）、镍柱纯化LTA2.3祖先L-苏氨酸醛缩酶的酶学性质分析通过最适pH、最适反应温度、pH耐受性、温度耐受性、金属离子影响等进行酶学性质分析。
2.4祖先L-苏氨酸醛缩酶的底物谱测定通过高效液相色谱仪进行LTA的底物谱测定。
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