1. 研究目的与意义、国内外研究现状（文献综述）
1.研究意义：
组蛋白是核小体的核心组成部分，其修饰是重要的表观遗传学现象之一。核心组蛋白在进化中高度保守，主要由组蛋白可折叠结构域以及可修饰的尾末端构成。组蛋白尾末端存在多种动态修饰，如乙酰化与去乙酰化、磷酸化、甲基化与去甲基化等。不同氨基酸，不同位点上的不同修饰及其排列组合被定义为组蛋白密码，从而发挥不同的生物学效应。组蛋白的甲基化修饰包括两大类：赖氨酸甲基化修饰及精氨酸甲基化修饰，分别由赖氨酸甲基化转移酶（histone lysine methyltransferase，HKMT）和精氨酸甲基化转移酶（arginine methyltransferase，PRMT）催化的[1]。其中赖氨酸甲基化修饰通常发生于组蛋白H3的K4，K9，K27，K36，K79以及组蛋白H4的K20位点，并有一甲基化（me1）、二甲基化和三甲基化（me3）三种不同的修饰状态。
组蛋白赖氨酸甲基化具有特异性、修饰位点丰富和稳定性高等特点，且在真核生物中保守存在，因此成为组蛋白密码最重要的组成部分。其中H3K27的甲基化促进异染色质的形成和基因沉默。在拟南芥幼苗中，至少4000个以上的基因位点上有H3K27me3修饰，这些把基因是有PcG[Polycomb group（PcG）]蛋白调控的，往往都具有时空表达特异性，参与植物生长发育的各个方面[2]。
2. 研究的基本内容和问题
1.研究的目标：
为了更加全面的了解LHP1介导基因转录抑制的分子机制，我们将从正向遗传学的角度，通过EMS诱变的方法筛选LHP1的增强子或抑制子。通过二代测序克隆相关基因并研究其分子生物学功能。
2.研究内容：
3. 研究的方法与方案
1.技术路线及实验方案：
1.1收集F2群体中增强或抑制株系的叶片组织（50颗左右）以及lhp1突变体类似表型的叶片组织（50颗左右）
1.2分别提取混合样品的DNA
4. 研究创新点
本研究从正向遗传学的角度，通过筛选lhp1突变体的增强子或抑制子，然后通过二代测序可以迅速准确定位相关基因，为进一步认识LHP1调节染色体组蛋白表观修饰的作用机制奠定坚实基础。
5. 研究计划与进展
2018年7月-8月 搜集相关文献资料了解研究方向，回顾专业相关知识，拟定论文题目；
2018年9月-10月 查找阅读相关文献资料，完成毕业论文的文献综述；
2018年10月-11月 收集F2群体中增强或抑制株系的叶片组织（50颗左右）以及lhp1突变体类似表型的叶片组织（50颗左右）；
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